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郑州人民医院介绍
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郑州人民医院就医指南
到医院看病之前，如果能找到在医院工作的认识的人会好些，可以指点您少走许多弯路。
但是，大多数情况下不一定找得到，尤其是突然发现患病的情况下，来不及找熟人就直奔大城市、大医院了。来了之后才发现先看哪个科都不知道。那么，该怎么办呢?
1.看一下一般专家中当日出诊的专家有没有治疗所要看的疾病的，如果碰巧有号，就赶紧挂上。
2.如果没有，就到特需门诊看特需专家的专业特长有没有要看的疾病的，如果有就挂上。如果有专家出诊，号已经挂完的情况下，就等专家来出诊的时候问问专家可否加号。
3.如果特需也没有专家或加不上号，就挂一个普通大夫的号，先了解一下大致的诊断治疗情况，开一些必要的检查、预约检查等，同时继续努力挂专家号或特需专家号。
4.就诊科室上，肿瘤类疾病第一次发现的一般先看外科，如果不能做手术或不适合做手术，外科大夫一般会建议下一步到哪个科室进行诊治。
5.切忌来了之后，挂一个著名专家的门诊等好几天，什么检查也不做;等到看专家时开一系列的检查单，重新约检查的日期，很浪费时间。
郑州人民医院医生问诊
病情描述：
怕有梅毒怎么办?
提示：线上咨询不能代替面诊，医生建议仅供参考!
答咨询实录
成桂明主治医师
武警广东总队医院皮肤性病科
你好，多久了，痒不痒？有图片吗？
怀疑梅毒，应该去医院皮肤科检查一下
两天
有到时候会有
怕到时候会有
有没有不洁性交?
有
满一个月以后去检查
好吧
嗯
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郑州人民医院患者评价：
∎1
宋主任医术精湛，人好，心善，品德高尚，在我们无助的时候给予我们明确的指导方向，不惜自己的私人电话费打了一个又一个电话，使我们逐渐确诊，住院，我们感谢宋主任。谢谢您的恩德!谢谢您帮助无助的我们，谢谢您!愿您身体健康，天天开心!
∎2
服用了钱医生开的三个月的药之后，我的病终于治好了。钱医生不但医术超群，而且对待病人又耐心又细心，为人又很好!
∎4
庆幸挂上甲戈教授的号，他准确的诊断，耐心的讲解，和蔼的态度，使我们永生难忘，让我们看到高尚的白衣天使。
∎5
感谢袁亦铭教授的耐心诊治，从开始的门诊问诊，病情判断检查，告知治疗方案注意事项，到微创手术治疗。都我和家属足够的心理安慰和耐心指导。感谢袁亦铭教授仁心仁术!
∎6
医生态度超级好，很温柔，又特别专业，会细致的告诉你病情和他的建议，风险说的很清楚。最重要的是技术太强了，上面两个智齿不到10分钟就拔完了，上颌窦粘膜也没有漏，非常顺利。全称无痛感，后续恢复也几乎没有感觉。不愧是三甲医院的医生，强推!
∎7
我女儿经马振宇教授诊断并治疗后，病情已大有好转，垂体没有继续增大，化验指标也正常了，现继续服药中。谢谢马教授，只因为有这样的精湛的医术和高尚的医德才使我女儿保住了生命，有了全新的人生之路，也为我们减少了不必要的损失，马教授真是一名真正的好大夫，也是一名值得患者信赖的好大夫，谢谢您在诊疗过程中的帮助，谢谢!
∎9
态度很好，很有耐心，诊疗认真，说话友善，为病人着想
∎10
张医生医术高，医德好，待病人如亲人，是个非常优秀的好医生，这里的其他医生护士也对病患特别好，但是任劳任怨，耐心，细致，专业。希望创口诊治中心能有更大的规模，更多的传承，
∎11
希望改变服务态度 怕怕的
CTLA-4的结构与功能：免疫抑制药物研发的基石
细胞毒T淋巴细胞相关抗原4（cytotoxic T lymphocyte-associated antigen-4, CTLA-4）又名CD152，是一种白细胞分化抗原。CTLA-4作为一类免疫检查点，参与免疫反应的负调节，对移植排斥反应及各种自身免疫性疾病有显著的治疗作用，可开发为单抗类药物在晚期实体肿瘤治疗中发挥重要作用。
延伸阅读（关于CTLA4的背景、功能、临床意义等）
01.CTLA4简介
细胞毒T淋巴细胞相关抗原4（cytotoxic T lymphocyte-associated antigen-4, CTLA-4）又名CD152，是一种白细胞分化抗原，是T细胞上的一种跨膜受体，与CD28共同享有B7分子配体，而CTLA-4与B7分子结合后诱导T细胞无反应性，参与免疫反应的负调节。基因重组的CTLA-4 Ig可在体内外有效、特异地抑制细胞和体液免疫反应，对移植排斥反应及各种自身免疫性疾病有显著的治疗作用，毒副作用极低，是目前被认为较有希望的新的免疫抑制药物。
02.CTLA4发现历史
1987年，Pierre Golstein及其同事鉴定了细胞毒性T淋巴细胞抗原4或CTLA-4。1995年11月，Tak Wah Mak和Arlene H. Sharpe的实验室通过敲除小鼠基因，独立发表了关于CTLA-4作为T细胞活化负调节因子的功能的发现。几个实验室以前的研究使用的方法无法明确定义CTLA-4的功能，并且是相互矛盾的。
03.CTLA4的功能
CTLA4是免疫球蛋白超家族的成员，其由活化的T细胞表达并将抑制信号传递给T细胞。CTLA4与T细胞共刺激蛋白CD28同源，并且两种分子在抗原呈递细胞上分别与CD80和CD86（也称为B7-1和B7-2）结合。CTLA-4以比CD28更大的亲和力和亲合力结合CD80和CD86，因此使其能够胜过CD28的配体。CTLA4向T细胞传递抑制信号，而CD28传递刺激信号。CTLA4也在调节性T细胞（Tregs）中发现并有助于它们的抑制功能。通过T细胞受体和CD28的T细胞活化导致CTLA-4的表达增加。
CTLA-4在T细胞中起作用的机制仍然存在争议。生化证据表明，CTLA-4为T细胞受体（TCR）募集磷酸酶，从而减弱信号。自第一次出版以来，这项工作在文献中仍未得到证实。最近的研究表明，CTLA-4可以通过从抗原呈递细胞的膜中捕获和去除B7-1和B7-2而在体内起作用，从而使得它们不能用于触发CD28。
除此之外，已发现树突状细胞（DC） - Treg相互作用导致Fascin-1的隔离，Fascin-1是免疫突触形成所必需的肌动蛋白成束蛋白，并且将抗原呈递DC中的Fascin-1依赖性肌动蛋白极化倾向于Treg细胞粘附区。虽然它在T调节细胞脱离后是可逆的，但是这种必需的细胞骨架成分的隔离导致DC的昏睡状态，导致T细胞引发减少。这表明Treg介导的免疫抑制是一个多步骤的过程。除CTLA-4 CD80 / CD86相互作用外，细胞骨架对DC-Treg免疫突触的肌成束蛋白依赖性极化可能起关键作用。
CTLA-4也可通过PI3激酶调节细胞运动和/或信号传导发挥作用早期多光子显微镜研究观察完整淋巴结中的T细胞运动似乎证明了所谓的"反向停止信号模型" 。在该模型中，CTLA-4逆转了T细胞与抗原呈递细胞（APC）之间牢固接触所需的TCR诱导的"终止信号"。然而，这些研究比较了CTLA-4阳性细胞，其主要是调节细胞并且至少部分激活，具有CTLA-4阴性幼稚T细胞。这些细胞在多个方面的差异可以解释这些结果中的一些。已经分析了体内抗体对CTLA-4的影响的其他群体对无反应性T细胞的运动性几乎没有或没有影响。抗体到CTLA-4在体内使用时，通过结合并由此消耗的调节性T细胞可发挥附加的效果。
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图1. CTLA-4和PD-1失衡引起肿瘤免疫逃逸的机制[1]
04.CTLA4临床意义
CTLA-4基因的变异与1型糖尿病，格雷夫斯病，桥本氏甲状腺炎，乳糜泻，系统性红斑狼疮，甲状腺相关性眼眶病，原发性胆汁性肝硬化和其他自身免疫性疾病有关。
CTLA4的种系单倍体不足导致CTLA4缺乏或CHAI疾病（CTLA4单倍体不足与自身免疫浸润），这是一种罕见的免疫系统遗传疾病。这可能导致免疫系统失调，并可能导致淋巴细胞增殖，自身免疫，低丙种球蛋白血症，反复感染，并可能略微增加淋巴瘤的风险。
临床和实验室表现:
具有CTLA4突变的症状性患者的特征在于免疫失调综合征，包括在许多器官中广泛的T细胞浸润，包括肠，肺，骨髓，中枢神经系统和肾。大多数患者有腹泻或肠病。淋巴结病和肝脾肿大也很常见，自身免疫也是如此。受自身免疫影响的器官各不相同，但包括血小板减少症，溶血性贫血，甲状腺炎，I型糖尿病，牛皮癣和关节炎。呼吸道感染也很常见。重要的是，临床表现和疾病过程是变化的，一些人受到严重影响，而其他人几乎没有表现出疾病。这种"可变表现力"，即使在同一家族中，也可能引人注目，可以通过生活方式，暴露于病原体，治疗效果或其他遗传修饰因素的差异来解释。这种情况被描述为具有不完全的疾病外显率。
临床症状是由免疫系统异常引起的。大多数患者发生至少一种免疫球蛋白同种型水平降低，并且在T调节细胞中具有低CTLA4蛋白表达，效应T细胞的过度活化，低转换记忆B细胞和循环B细胞的进行性丧失。
05.CTLA4单抗复合物结构
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图2. CTLA-4与ipilimumab单抗复合物的结构[2]
(A) 凹形的CTLA-4正面，由CC′（米色）和FG（MYPPPY环；深紫色）链组成，埋在ipilimumab单抗的CDRs之间。CDRs、FG和CC′链被着色：LCDR3（橄榄色）和LCDR1（蓝绿色）与G链存在氢键作用。HCDR2（粉红色）和HCDR1（浅灰色）共同对结合F和C链，并参与氢键和疏水相互作用。HCDR3（洋红色）插入到CTLA-4的前面表面的中心，并只参与疏水相互作用。(B)彩色表示（CTLA-4分子的N到C端从蓝色过渡到红色），前面和背面链分别标记为白色和黑色。抗原受体之间保守的β链凸起显示为红色。(C) CTLA-4相对于B绕纵轴旋转90°，突出了前凹（PDB：5TRU）。
参考文献：
[1]ZUO Qiao-Zhu, QIN Wen-Xin. (2017). Progress of CTLA-4 and PD-1 signaling pathways in immunotherapy for human solid cancers. Chinese Bulletin of Life Sciences, 1004-0374(2017)08-0713-09. DOI:10.13376/j.cbls/2017096
[2]Ramagopala, U. A., Liu, W., Garrett-Thomson, S. C., Bonanno, J. B., Yan, Q., Srinivasan, M., Wong, S. C., Bell, A., Mankikar, S., Rangar, V. S., Deshpande, S., Korman, A. J., & Almo, S. C. (2017). Structural basis for cancer immunotherapy by the first-in-class checkpoint inhibitor ipilimumab. Proceedings of the National Academy of Sciences, 114(19), E3366-E3375.
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